蛋白質的分離純化在生物化學研究應用中使用廣泛，是一項重要的操作技術。 一個典型的真核細胞可以包含數以千計的不同蛋白質，一些含量十分豐富，一些僅含有幾個拷貝。為了研究某一個蛋白質，必須首先將該蛋白質從其他蛋白質和非蛋白質分子中純化出來。
一、主要方法
1. 蛋白質的選擇吸附分離利用顆粒不同程度的顆粒吸附力來使分離的目的達到。
2. 按照配體特性的分離-親和層析利用蛋白質分子與另一種稱為配體的分子能夠特異結合這一生物性質。
3. 低溫沉淀法，使用如，---等與水可混溶的，降低多數蛋白質的溶解度并且將其析出，和鹽析相比較，這種方法的分辨率的高，然而蛋白質比較容易變形，需要在低溫下進行。
4. 按照分子大小不一樣的方法，密度梯度離心在介質中對蛋白質離心時，渭南pcr，蛋白質沉降速度取決于它的和密度，pcr實驗室，和密度越大，那么沉降越快；凝膠過濾一種柱層析；超過濾利用蛋白質分子不能從半透膜通過的性質。
5. 按照溶解度差異分離，等電點沉淀法鹽溶與鹽析使用一定濃度鹽溶液來使蛋白質的溶解度增大或減小；因為在等電點時蛋白質分子的凈電荷為 0，使分子間靜電斥力減少了，所以，---沉淀比較容易，這時具有小的溶解度。
6. 按照電荷不同的分離方法。主要分為離子交換層析和電泳分離。
蛋白質互作驗證服務
在后基因組時代，實時熒光定量pcr，基因的表達產物蛋白質作為生物功能直接的執行者和體現者，在生物集體的生理及病理中扮演著重要的角色。高通量的蛋白質組學研究技術可以在上述過程中篩選出具有潛在價值的生物標記和靶點。但是長期以來，-的蛋白質表達分析譜并沒有提升我們對生物標志物的認識，其主要原因是差異蛋白的分析結果缺乏規模化的驗證。
分子生物學檢測服務
隨著生命科學和化學的不斷發展，人們對生物體的認知已經逐漸深入到微觀水平。從單個的生物體到qi官到組織到細胞，再從細胞結構到---和蛋白的分子水平，---，人們意識到可以通過檢測分子水平的線性結構如---序列，來橫向比較不同物種，同物種不同個體，同個體不同細胞或不同生理病理狀態的差異。這就為生物學和醫學的各個領域提供了技術平臺。分子生物學檢測技術是現代分子生物學與分子遺傳學取得進步的結晶，是在人們對基因的結構以及基因的表達和調控等生命本---題的認識日益加深的基礎上產生的。近年來，分子生物學檢測技術的方法學研究取得了進展，先后建立了各種分子生物學檢測技術。
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